OS AMINOÁCIDOS E O SABOR

De um modo geral, cada composto orgânico pertence a uma determinada função. Entretanto, existem compostos que pertencem simultaneamente a duas ou mais funções, ou seja, são de função mista. Dentre esses compostos, têm grande importância os que apresentam as funções amina e ácido: são os aminoácidos.

A percepção de sabor (COLOCAR A FOTO RECEPTORES DE PALADAR)

O paladar humano possui cinco sabores reconhecidos: doce, azedo, amargo, salgado e umami. Os sabores azedo e salgado são claramente associados a ácidos e sais, respectivamente, porém os sabores amargo e doce são detectados em um grande número de substâncias com diferentes estruturas químicas. Já o sabor umami (reconhecido oficialmente em 1985, no primeiro Simpósio Internacional sobre Umami no Havaí, como o termo científico para descrever o gosto dos glutamatos e nucleotídeos) possui um gosto residual suave mas duradouro, difícil de descrever. Induz a salivação e uma sensação aveludada na língua; pode estimular a garganta, o palato e a parte de trás da boca. Como outros gostos básicos, com exceção da sacarose, o umami é agradável apenas dentro de uma faixa de concentração relativamente estreita.

Os receptores de paladar estão localizados na língua, agrupados em pequenas saliências chamadas papilas gustativas (cerca de 10.000), visíveis com lentes de aumento. Existem cinco tipos de receptores gustativos capazes de reconhecer os cinco sabores básicos. Esses receptores estão localizados em diferentes regiões da língua. Cada um deles possui uma área da língua onde é predominante.

Hoje, parece ser bem estabelecido o fato de que os receptores das células sensoriais são específicos para certas moléculas. Quando se examina o sabor dos aminoácidos doce e amargo, nota-se que para muitos deles a forma isômera L é amarga, enquanto que a forma D é doce. Além disso, os grupos hidrofóbicos da cadeia lateral dos aminoácidos, como D-valina, D-leucina, D-triptofano e D-fenilalanina, são envolvidos na intensidade do gosto doce, o qual é maior do que nos D-alanina ou D-glicina. O sabor umami é eliminado após a acetilação do grupo amino ou após esterificação do grupo carboxila e quando o hidrogênio em α é substituído por um grupo metila.

A Tabela 1 apresenta os diferentes aminoácidos, seus gostos, seus valores de detecção em mg/ml (quanto mais baixo o valor de detecção, mais pronunciado o gosto do aminoácido). Geralmente, a intensidade do sabor aumenta com a concentração em aminoácidos.

TABELA 1 - ESTRUTURA QUÍMICA E AROMA DOS AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos amargos produzem sabores desagradáveis em alimentos, os quais são, então, frequentemente rejeitados pelos consumidores. Os aminoácidos hidrofóbicos são responsáveis pelo sabor amargo, sendo os principais o L-fenilalanina, L-tirosina, L-leucina, L-valina e L-isoleucina. A forma enantiomérica não produz a mesma sensação. Os aminoácidos na forma L são bem mais amargos do que na forma D, quando são muitas vezes doces.

Os aminoácidos com uma cadeia lateral sulfurada são geralmente percebidos como sem sabor, com exceção da metionina que apresenta um certo grau de amargura.

Dos 20 aminoácidos na forma L de tRNA conhecido, somente 6 apresentam sabor doce. Somente os L-alanina e glicina têm poder adoçante significativo. Suas polaridades não parecem ser essenciais, já que treonina, serina e glicina são polares, enquanto que a alanina é polar. O poder adoçante de aminoácidos hidrofóbicos na forma D é maior que o da sacarose. Alguns aminoácidos doces podem propiciar o sabor característico da carne de certos animais; a glicina, por exemplo, reproduz o sabor do caranguejo e lagosta.

Nenhum aminoácido é salgado e este sabor aparece somente ao nível peptídico da estrutura protéica. Não obstante, observou-se um sabor salgado em prolina e cloridrato de lisina, em particular.

Somente os aminoácidos na forma ácida, como o ácido aspártico e glutâmico, têm sabor ácido quando estão na forma dissociada, o que é o caso na maior parte dos alimentos com pH ligeiramente ácido.

Os aminoácidos com sabor umami são representados pelos sais de sódio dos aminoácidos na forma ácida. Seu sabor é definido como uma mistura que é doce,porém com sabor de carne ou gosto de caldo de galinha.

Classificação dos aminoácidos

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um α-aminoácido é constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupamento R diferenciado, todos eles ligados a um carbono α.

A nomenclatura dos aminoácidos obedece às regras da IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry). Assim, a numeração dos carbonos da cadeia principal deve iniciar pelo grupo carboxila; ou então, deve-se nomear tais carbonos com letras gregas a partir do carbono vizinho à carboxila. A Figura 1mostra alguns exemplos.

FIGURA 1 - EXEMPLOS DE NOMENCLATURA DE AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são classificados em essenciais e não essenciais. Os essenciais, ou indispensáveis, são aqueles que o organismo humano não consegue sintetizar. Desse modo, devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos, pois caso contrário, ocorre a desnutrição. Assim, a alimentação deve ser a mais variada possível para que o organismo se satisfaça com o maior número desses aminoácidos. Outra forma de garantir uma ingestão satisfatória dos aminoácidos importantes é a suplementação, tanto na forma de alimentos fortificados como de suplementos propriamente ditos, geralmente populares entre atletas e pessoas com alta atividade física. As principais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo.

Os aminoácidos não essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos.

Os α-aminoácidos são todos os compostos sólidos incolores, sendo a maioria de sabor amargo, outros de sabor doce e alguns insípidos. Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam solubilidade variável.

Analisando as fórmulas estruturais, percebe-se que os α-aminoácidos, com exceção da glicina, apresentam carbono assimétrico; assim, esses compostos apresentam atividade óptica, aparecendo quase sempre na forma levogira (os compostos que apresentam isomeria óptica na forma levogira desviam a luz polarizada para o lado esquerdo).

Os aminoácidos apresentam em sua molécula o grupo carboxila (que lhes dá característica ácida) e o grupo amino (que lhes dá característica básica). Desse modo, quando em solução, ocorre interação intramolecular, originando um "sal interno", como mostra a Figura 2.

FIGURA 2 - INTERAÇÃO INTRAMOLECULAR DE AMINOÁCIDOS

Essa interação é comprovada pelo fato de os aminoácidos serem solúveis em água, insolúveis em solventes orgânicos e terem PF e PE altos (características dos sais) e explica o caráter anfótero dos aminoácidos, ou seja, eles reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais.

Os aminoácidos são os "blocos de construção" de proteínas e peptídeos. Eles também servem de precursores para muitos tipos de moléculas pequenas que têm diversos papéis biológicos. A histamina, por exemplo, é derivada, por descarboxilação, da histidina. A tirosina é precursora dos hormônios tiroxina e epinefrina e da melanina. A glutationa, cuja função é proteger os globos vermelhos de danos oxidativos, é derivada do glutamato. Já a biossíntese do óxido nítrico, molécula sinalizadora de curta duração, é iniciada a partir da arginina. O envolvimento de um aminoácido na síntese dos anéis de porfirina de hemos e clorofilas também é de enorme importância. O hemo é sintetizado a partir da glicina e do acetato. Muitas moléculas derivadas dos aminoácidos são essenciais para os sistemas biológicos.

Principais aminoácidos e suas propriedades

Na natureza existem cerca de 200 aminoácidos, mas apenas 21 são metabolizados pelo organismo humano: oito são chamados essenciais e 13 produzidos no organismo são chamados não essenciais. Os oito aminoácidos essenciais são: leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina e lisina (a histidina é um aminoácido essencial na infância). Os 13 não essenciais são: alanina, arginina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.

Entre os aminoácidos essenciais, existem três - leucinas, isoleucina e valina - que apresentam estrutura em forma de cadeia ramificada e por isso são denominados aminoácidos de cadeia ramificada ou BCAAs (Branched Chain Aminoacids). Esses aminoácidos contribuem consideravelmente para o aumento da resistência física, pois durante as atividades de longa duração são utilizados pelos músculos para fornecimento de energia.

A alanina é um aminoácido neutro, não essencial, cristalino, envolvido no metabolismo do triptofano e da vitamina piridoxina. Na alanina, o alfa-carbono é substituído por um grupo levorotatório-metil, o que o torna um dos aminoácidos mais simples em estrutura molecular. Este aminoácido é um dos mais empregados na construção de proteínas. A alanina possui um papel terapêutico pequeno em seres humanos, apesar de apresentar efeitos de redução de colesterol em ratos. Representa cerca de 6% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. Miúdos, tripas e vísceras são ricas em alanina.

A arginina é um aminoácido complexo encontrado na porção ativa (ou catalítica) de proteínas e enzimas, devido à sua cadeia lateral que contém aminas. Contém um grupo guanidina. Apesar de ser considerado um aminoácido essencial (que precisa ser obtido através da dieta), é importante apenas durante a juventude. A arginina representa cerca de 7% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. Fontes naturais de arginina são o arroz marrom, castanhas, avelãs, pipoca, uvas passas e produtos de trigo integral.

A asparagina, o amido-beta derivado do ácido aspártico, é considerada um aminoácido não essencial. Possui uma função importante na biossíntese de glicoproteínas e é também essencial na síntese de um grande número de outras proteínas. A asparagina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano.

O ácido aspártico é um dos dois aminoácidos (sendo o outro o ácido glutâmico) que possui um carboxilato de carga negativa em sua cadeia lateral. Isso proporciona ao ácido aspártico uma carga geral negativa nas concentrações fisiológicas de íons de hidrogênio (a um pH de aproximadamente 7,3). Apesar de ser considerado um aminoácido não essencial, desempenha um papel vital no metabolismo durante a construção de outros aminoácidos e bioquímicos no ciclo do ácido cítrico. Entre os bioquímicos sintetizados a partir do ácido aspártico estão a asparagina, a arginina, a lisina, a metionina, a treonina, a isoleucina e diversos nucleotídeos. O aspartato representa cerca de 6% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. Batatas e amendoins são ricos em aspartato.

A cisteína é incorporada em proteínas em uma proporção de somente 2,8%, quando comparada a outros aminoácidos, mas sua cadeia lateral tiol única frequentemente afeta a estabilidade tridimensional de enzimas e proteínas. A cadeia lateral também faz parte da química das porções ativas de muitas enzimas. A cisteína é crítica para o metabolismo de um número de substâncias bioquímicas, como a coenzima A, a heparina, a biotina, o ácido lipóico e a glutationa. A cisteína representa cerca de 1% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. O pescado é rico em cisteína.

A cistina é um aminoácido natural, formado pela dimerização da cisteína em condições oxidantes, que contém ligação entre dois átomos de enxofre, presente na urina e em cálculos vesicais e renais e, sob forma combinada, em proteínas (por exemplo, no cabelo). Assim sendo, a cistina não é considerada um dos 20 aminoácidos. Este produto da oxidação é encontrado em abundância em diversas proteínas, como a queratina capilar, a insulina, e as enzimas digestivas cromotripsinogênio A, papaína e tripsinogênio, onde estabiliza a estrutura terciária destas macromoléculas.

O ácido glutâmico é biossintetizado a partir de um número de aminoácidos, incluindo a ornitina e a arginina. Quando aminado, o ácido glutâmico forma o importante aminoácido glutamina. O ácido glutâmico é um dos dois aminoácidos (o outro é o ácido aspártico) que possui uma carga negativa no pH fisiológico. Esta carga negativa torna o ácido glutâmico uma molécula bastante polar e presente no exterior de proteínas e enzimas, onde fica livre para interagir com os meios celulares aquosos que o cercam. O glutamato representa cerca de 9% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. É o mais frequente dos 20 aminoácidos na sequência primária das proteínas. O pão e os cereais são ricos em glutamato.

A glutamina é um dos 20 aminoácidos geralmente presentes em proteínas animais. Possui um papel importante no metabolismo celular dos animais e é o único aminoácido com a capacidade de atravessar a barreira entre o tecido sanguíneo e o tecido cerebral. Combinados, a glutamina e o ácido glutâmico são de importância vital na regulação dos índices de amônia do organismo. Apesar de ser sintetizada naturalmente no corpo, a glutamina é popularmente vendida como suplemento nutricional para atletas. A glutamina representa cerca de 9% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano, sendo também o mais abundante dos aminoácidos livres em circulação no sangue.

A glicina é o aminoácido mais simples, possui apenas um átomo de hidrogênio em sua cadeia lateral; é o único aminoácido que não é opticamente ativo (já que não possui estereoisômeros). A glicina é essencial na biossíntese dos ácidos nucléicos, assim como na dos ácidos biliares, porfirinas, fosfatos de creatina e outros aminoácidos. A glicina possui propriedades similares às do ácido glutâmico e do ácido γ-aminobutírico no que se refere a inibição de sinais neurotransmissores do sistema nervoso. A glicina é o segundo aminoácido mais comum em proteínas; representa cerca de 5% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. A cevada, o arroz e a gelatina são ricos em glicina. Possui propriedades antioxidantes.

A histidina é um dos aminoácidos básicos (em relação ao pH) devido à sua cadeia lateral aromática de nitrogênio heterocíclico. O radical da histidina consiste em um carbono e um núcleo imidazole, este último formado de três carbonos e dois azotos. As trocas de hidrogênio com o núcleo imidazole acontecem facilmente ao pH fisiológico e a histidina é um radical frequente nas partes catalíticas das enzimas. Este aminoácido é metabolizado bioquimicamente no neurotransmissor histamina e o conjunto de genes que produz enzimas responsáveis pela biossíntese da histidina é controlado pelo operon histidina. A interrupção da biossíntese da histidina em bactérias é a base do famoso “teste Ames”, utilizado para verificar a mutagenibilidade de vários agentes químicos. A histidina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo. A carne, as vísceras e os miúdos são ricos em histidina.

A hidroxiprolina é derivada do aminoácido prolina e utilizada quase exclusivamente em proteínas estruturais, como o colágeno, tecidos conectivos em animais, e nas paredes celulares de vegetais. Um fato incomum em relação a este aminoácido é que ele não é incorporado no colágeno durante a biossíntese no ribossomo, mas formado a partir da prolina por uma modificação pós-translacional, através de uma reação enzimática de hidroxilação. O colágeno não hidroxilado é comumente chamado pró-colágeno.

A isoleucina é um membro da família de aminoácidos de cadeia lateral alifática, composta por substâncias bioquímicas extremamente hidrofóbicas, que são encontradas primariamente no interior de proteínas e enzimas. O núcleo da isoleucina é o mais hidrófobo de todos os radicais dos aminoácidos das proteínas. Essa hidrofobia permite a formação de ligações fracas (chamadas de ligações hidrófobas) com outros aminoácidos que contribuem na estrutura terciária e quaternária das proteínas. Como alguns outros membros desta família (como a valina e a leucina), a isoleucina é um aminoácido essencial que não é sintetizado por tecidos de animais mamíferos. Outra propriedade desta classe de aminoácidos é o fato de não desempenharem nenhum outro papel biológico além da incorporação em enzimas e proteínas, onde sua função é ajudar a ditar a estrutura terciária das macromoléculas. A isoleucina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.

A leucina, assim como a isoleucina e a valina, é um aminoácido hidrofóbico encontrado como elemento estrutural no interior de proteínas e enzimas. Não parece haver nenhuma outra função metabólica para estes aminoácidos, mas eles são essenciais pelo fato de não serem sintetizados em organismos de mamíferos, precisando ser consumidos na dieta. A leucina empata com a glicina na posição de segundo aminoácido mais comum em proteínas e enzimas. A leucina representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. O leite e o milho são ricos em leucina.

A lisina é um aminoácido essencial, com uma carga geral positiva em nível de pH fisiológico, o que a torna um dos três aminoácidos básicos (em relação à sua carga). Este aminoácido polar é encontrado na superfície de enzimas e proteínas, e por vezes aparece nas porções ativas. É essencial para o crescimento normal de crianças e para a manutenção do equilíbrio de nitrogênio no adulto. Fontes de lisina incluem carnes, peixe, frango e laticínios. A lisina representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo.

A metionina é um aminoácido importante que auxilia o início da tradução do RNA mensageiro (O RNA completamente processado constitui o RNA mensageiro). A tradução do RNA mensageiro ocorre no ribossomo, dentro do citoplasma para produzir a proteína, que é codificada na sequência de nucleotídeos, sendo o primeiro aminoácido incorporado na posição terminal-N de todas as proteínas. Este aminoácido que contém enxofre também serve de fonte de enxofre para a cisteína em animais e seres humanos. Neste aspecto, a metionina é considerada um aminoácido essencial, ao contrário da cisteína, ou seja, a cisteína é não essencial desde que a dieta contenha quantidades suficientes de metionina. O grupo metil terminal da cadeia lateral da metionina geralmente participa em reações bioquímicas de transferência de metil, tornando a metionina uma “doadora de metil”. A metionina representa cerca de 2% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Os ovos são ricos em metionina.

A fenilalanina contém um radical fenila ligado à um grupamento metileno. É um aminoácido essencial, sendo também um dos aminoácidos aromáticos que exibem propriedades de absorção de radiação ultravioleta, com um grande coeficiente de extinção. Esta característica é geralmente empregada como uma ferramenta analítica e serve para quantificar a quantidade de proteína em uma amostra. A fenilalanina possui papel-chave na biossíntese de outros aminoácidos e de alguns neurotransmissores. É também o aminoácido aromático mais comum em proteínas e enzimas; representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Pão, ovos, vísceras, miúdos são ricos em fenilalanina.

A prolina é um dos aminoácidos cíclicos alifáticos que são componentes primários da proteína colágeno, o tecido conectivo que liga e sustenta todos os outros tecidos. A prolina tem uma cadeia lateral alifática, mas difere dos outros membros do conjunto dos vinte por sua cadeia lateral ser ligada tanto ao nitrogênio, quanto ao átomo de carbono α. A resultante estrutura cíclica influencia fortemente na arquitetura das proteínas. A prolina é sintetizada a partir do ácido glutâmico, antes de sua incorporação em pró-colágeno, durante a tradução do RNA mensageiro. Após a síntese da proteína pró-colágeno, ela é convertida em hidroxiprolina por uma modificação pós-tradução. A prolina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Pão, leite, gelatina são ricos em prolina.

A cadeia lateral metil da serina contém um grupo hidroxila, caracterizando este aminoácido como um dos dois que também são alcoóis. Pode ser considerada como um derivado hidroxilado da alanina. A serina possui um papel importante em uma variedade de caminhos biossintéticos, incluindo os que envolvem pirimidinas, purinas, creatina e porfirinas. A serina é encontrada também na porção ativa de uma importante classe de enzimas chamada de “proteases de serina”, que incluem a tripsina e a quimotripsina. Estas enzimas catalisam a hidrólise das ligações peptídicas em polipeptídios e proteínas, uma das principais funções do processo digestivo. A serina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Arroz, ovos, leite são ricos em serina.

A treonina é outro aminoácido que contém álcool. Não pode ser produzido pelo organismo e precisa ser consumido na dieta. Desempenha um papel importante, junto com a glicina e a serina, no metabolismo de porfirina. A treonina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Os ovos são ricos em treonina.

O triptofano é um aminoácido aromático, essencial, que precisa ser obtido através da alimentação. Possui um anel indólico ligado à um grupamento metileno. A cadeia lateral indol incomum do triptofano é também o núcleo do importante neurotransmissor serotonina, que é biossintetizado a partir do triptofano. A porção aromática do triptofano serve como um marcador ultravioleta para a detecção deste aminoácido, tanto de forma separada, ou incorporado em proteínas e enzimas, através de espectro-fotometria ultravioleta. O triptofano representa cerca de 1% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo; é o mais raro dos aminoácidos na sequência primária de nossas proteínas. Os ovos e o coco são ricos em triptofano.

A tirosina é metabolicamente sintetizada a partir da fenilalanina para virar o derivado para-hidróxi deste importante aminoácido. O anel aromático da tirosina contém uma hidroxila, o que torna a tirosina menos hidrófoba do que a fenilalanina. Este aminoácido hidroxilado participa da síntese de diversas substâncias bioquímicas importantes, incluindo os hormônios da tireoide, os pigmentos biológicos da melanina, e as catecolaminas, uma categoria importante de reguladores biológicos. As trocas de hidrogênio com o núcleo fenol ocorre facilmente e a tirosina é um radical frequentemente encontrado nas partes catalíticas das enzimas. Muitas reações químicas que colocam em evidência a função fenol das tirosinas servem para dosar as proteínas nos líquidos biológicos. A tirosina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Queijos, leite e arroz são ricos em tirosina.

A valina é um aminoácido alifático primo da leucina e da isoleucina, tanto em estrutura, como em função. Estes aminoácidos são extremamente hidrofóbicos e são quase sempre encontrados no interior de proteínas. Eles raramente são úteis em reações bioquímicas normais, mas estão relegados à função de determinar a estrutura tridimensional das proteínas devido à sua natureza hidrofóbica. A valina representa cerca de 5% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Leite e ovos são ricos em tirosina.

Os aminoácidos na indústria alimentícia

A grande importância dos aminoácidos está na alimentação humana e no enriquecimento de ração animal, pois um grande número de aminoácidos essenciais não são sintetizados no organismo de animais superiores e do homem; portanto devem ser introduzidos na dieta pela alimentação.

Os aminoácidos tem amplas aplicações industriais. Aproximadamente 66% dos aminoácidos produzidos são utilizados na industria de alimentos, 31% como aditivos de rações e 41% em medicina, cosméticos e como matéria-prima na industria química.

Na industria de alimentos são utilizados em combinação para realçar o sabor. O efeito flavorizante do glutamato sódico; o aspartato sódico e a L-alanina são usados nos sucos de frutas para melhorar o sabor e a glicocola se adiciona aos alimentos que contém edulcorantes.

A L-cisteína melhora a qualidade do pão durante o processo de cocção e atua como um

antioxidante nos sucos de frutas.

O L-triptofano, combinado com a L-histidina, atua também como antioxidante e é utilizado para evitar a rancificação do leite em pó.

O aspartame (L-aspartil - L-fenilalanina metil - éster), produzido a partir de L-fenilalanina e ácido L-aspártico, é utilizado como edulcorante de baixa caloria em bebidas não alcoólicas.

A glicina possui propriedades antioxidantes, bactericidas e de intensificador de aroma e sabor, características amplamente aproveitadas na indústria de alimentos. A glicina também pode ser envolvida nas reações de Maillard e apresenta um certo poder adoçante. Em função disso, é utilizada para mascarar o amargor do aspartame em bebidas de baixas calorias. Pode, ainda, ser aplicada na indústria queijeira, devido a seu efeito bactericida, ou na fase de cura, onde a combinação de glicina com o seu derivado, o glicinato de sódio, oferece forte potencial de retenção de água.

O ácido glutâmico e seus sais derivados (de sódio, potássio, cálcio, amônio ou magnésio), os quais são geralmente designados pelo nome genérico de glutamato. O glutamato é um composto natural encontrado em praticamente todos os alimentos, tais como carnes, peixes, leite (inclusive no leite materno) e um grande número de vegetais. O organismo humano também produz naturalmente o glutamato, o qual é utilizado em várias reações metabólicas necessárias à vida humana. Na natureza, o glutamato pode ser encontrado sob duas formas, ou de forma ligada quando está unido a outros aminoácidos em uma estrutura protéica ou de forma livre. Somente a forma livre apresenta qualidades gustativas e está diretamente relacionada à palatabilidade e aceitabilidade de vários alimentos. Isso explica porque alimentos, como tomate, cogumelo e queijo, os quais contêm naturalmente altos níveis de glutamato, são frequentemente utilizados pelo seu aroma em numerosas preparações culinárias.

O glutamato tem a notável propriedade de intensificar o aroma original de vários alimentos, aumentando assim seu estímulo gustativo. Também contribui na percepção de um aroma balanceado em alimentos, tais como molhos e cozidos. Essas características o tornam adequado para utilização em molhos, delicatessen e produtos salgados, pratos prontos à base de carne, peixe e legumes, sopas e caldos, molhos culinários e vários produtos à base de carne ou peixe.